Bioquímica

BIOQUÍMICA

VIA GLICOLÍTICA, FERMENTAÇÃO, CICLO DE KREBS,
CEDEIA RESPIRATÓRIA, METABOLISMO DO GLICEROL E
CATABOLISMO DE ÁC. GRAXOS

Assis 2011

INTRODUÇÃO Segundo Murray (2006), as enzimas são proteínas quaternárias altamente especifica ao substrato. São canalizadoras aumentando a velocidade das reações que catalisam. A enzima acelera a velocidade da reação por diminuir sua energia de ativação. Pelo fato das enzimas possuírem uma organização estruturar especifica, de acordo com Lehninger (1976), elas possuem o sitio ativo, que é o local de ligações com o substrato, onde os radicais ficam numa posição para se ligar, esta posição é oposta para o encaixe. Para Mayes (2006), há alguns modelos para as enzimas se ligarem com o substrato, são eles: Modelo chave- fechadura , as enzimas precisam se encaixar ao substrato, o mesmo se encaixa no sitio ativo da enzima formando o complexo enzima-substrato, liberando então um produto final; o outro modelo é o de encaixe induzido , neste a estrutura do sitio ativo é alterada após a ligação do substrato, o sitio ativo da enzima vai se modificar para poder se ligar ao substrato. Uma reação química na presença de enzima utiliza menor temperatura, porque ela tem capacidade de desestabilizar o substrato. Portanto os fatores que podem interferir na atividade enzimática é a temperatura e o ph (LEHNINGER; 1976). O pH interfere no funcionamento da enzima por mudar a sua forma, por causa das cargas positivas e negativas. Para algumas enzimas existe um valor de ph no qual a sua atividade é máxima (MAYES, 2006). De acordo com Lehninger (1976), a temperatura acelera as agitações das moléculas e enzimas. Se a temperatura estiver alta, aumenta também a agitação mudando a forma da enzima, se a temperatura estiver baixa a agitação do substrato e da enzima também será baixa, porem, a interação intermolecular ira aumentar. A concentração também é