aminoácidos
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS FÓRMULA GERAL
A DIFERENÇA
ENTRE
OS AMINOÁCIDOS
ÉO:
ÁCIDO
CARBOXÍLICO
CARBOXILA
AMINA AMINO
EXISTEM 20 TIPOS DE AMINOÁCIDO
DIFERENTES NA NATUREZA
Tipos de Aminoácidos
GLICINA
ALANINA
VALINA
ÁCIDO GLUTÂMICO
SERINA
TREONINA
Tipos de Aminoácidos
São anfóteros
Se polimerizam
São Quirais Configuração L
Se ionizam (em H2O)
Tipos de Aminoácidos
NATURAIS (não essenciais) o organismo sintetiza.
EX.: alanina, arginina, ácido aspártico, aspargina, ácido glutâmico, cistina, cisteína, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina
ESSENCIAIS precisam ser fornecidos por fontes alimentares. EX.: leucina, isoleucina, valina, triptofano, metionina, fenilalanina, treonina, lisina e a histidina.
CLASSIFICAÇÃO DOS AAS QUANTO AO GRUPO R
POLARES
(SÃO HIDROFíLOS)
Realizam ligações de hidrogênio entre si e com H2O.
APOLARES (SÃO HIDROFÓBICOS)
A glicina é o AA mais simples (mais flexível).
Prolina é o único de todos os AAS que não apresenta grupo amino livre (confor. rígida).
AROMÁTICOS
São relativamente apolares.
A hidroxila da tirosina pode formar ligação de hidrogênio, sendo importantes na atividade de algumas enzimas.
ÁCIDOS (HIDROFILICOS)
Importantes na fixação de íons metálicos nas propriedades estruturais e funcionais das proteínas.
BÁSICOS
Histidina desempenha um importante papel como doador ou aceptor em muitas reações enzimáticas.
PEPTÍDIOS
Os peptídeos são formados pela união de aminoácidos, ligações covalentes (Ligação peptídica).
Ligação peptídica
Os peptídeos são formados pela união de aminoácidos, ligações covalentes, que se estabelecem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina do seguinte, dando lugar ao desprendimento de uma molécula de água.
Simulação da Ligação peptídica
PROTEÍNAS
Macromoléculas.
Presente em todas as células.
Variedade