Aminoácidos

1) INTRODUÇÃO
Todos os vinte aminoácidos encontrados em proteínas, como o próprio nome diz, possuem um grupo carboxílico e um grupo amino associado ao mesmo átomo de carbono (o carbono a). Eles diferem um dos outros na sua cadeia lateral, ou como alguns autores chamam grupo R, no qual pode variar em estrutura, tamanho, carga elétrica, o que influenciará a solubilidade do aminoácido na água.
Nós podemos notar que em todos os aminoácidos padrões, exceto a glicina, o carbono a é assimétrico, ou seja, está associado a 4 grupos distintos: 1 grupo carboxílico, 1 grupo amino, um grupo R e um átomo de hidrogênio. O carbono a é assim um centro quiral. O arranjo tetraédrico assim obtido, faz com que os 4 grupos distintos associados ao carbono a possam ocupar dois arranjos diferentes no espaço, nos quais são imagens invertidas uma da outra. Estas duas formas são chamadas de enantiômeros ou estereoisômeros. Todas as moléculas que possuem um centro quiral são oticamente ativas, podendo desviar uma luz polarizada em diferentes direções de acordo com seus diferentes estereoisômeros.
Os aminoácidos em soluções aquosas são ionizados e podem agir como ácidos ou bases. Esta propriedade ácido-base dos aminoácidos é extremamente importante pois permitiu o desenvolvimento da tecnologia de separação, identificação e quantificação dos diferentes aminoácidos, no qual são etapas necessárias na determinação da sequência de proteínas.
Aqueles aminoácidos que possuem um único grupo amino e um único grupo carboxílico cristalizam-se a partir de soluções aquosas neutras como espécies completamente ionizadas conhecidas como zwitterions ( que vem do grego "íons híbridos), onde possuem uma carga positiva e uma carga negativa. Estes íons são eletricamente neutros e permanecem estáticos em um campo elétrico.
O conhecimento das propriedades ácido-base dos aminoácidos é importante para a compreensão das técnicas usadas na determinação da composição e sequência de proteínas e para o estudo das