Aminoácidos e Proteínas

1. Dê a direção de migração (isto é, estacionária [0], em direção ao cátodo [C], ou em direção ao ânodo [A] dos seguintes tetrapeptídios, durante eletroforese em papel, em pH 1,9; pH 3,0; pH 6,5;e pH 10,0. (Cátodo: pólo negativo; Ânodo: pólo positivo). Escreva as estruturas de dissociação que surgem durante a titulação dos peptídeos abaixo e calcule os respectivos pontos isoelétricos. Considere uma solução em pH 14 titulada com HCl.

a) Lys-Gly-Ala-Tyr
b) Lys-Asp-Ala-Glu
c) His-Gly-Ala-Glu
d) Glu-Gly-Ala-Glu
e) Gln-Gly-Ala-Lys

2. Já se observou um grande número de casos em que uma molécula protéica desenovelada retorna espontaneamente a sua forma nativa, no tubo de ensaio, em um processo denominado renaturação. Se a proteína desnaturada era uma enzima, sua atividade catalítica reaparece pela renaturação, sem alteração na especificidade da reação catalisada. Todavia, a renaturação de uma proteína desnaturada é incapaz de evocar uma atividade biológica que não estava presente na proteína original. Em sua opinião, esses fatos indicam que a estrutura primária de uma proteína contém a informação necessária para especificar sua estrutura tridimensional? Comente sua resposta. Por outro lado, qual a relação entre estrutura tridimensional (enovelamento da proteína em sua forma nativa) e função de uma proteína, sugerida por tais fatos?

3. A maioria das proteínas globulares é desnaturada e perde a atividade quando aquecida por breves períodos a 65 °C. Entretanto, as proteínas globulares que contêm muitas ligações dissulfeto devem ser, freqüentemente, aquecidas por mais tempo em temperaturas mais elevadas para serem desnaturadas. Uma dessas proteínas é o inibidor pancreático bovino da tripsina (BPTI), que possui 58 resíduos de aminoácidos em uma única cadeia e contém três ligações dissulfeto. Ao se resfriar uma solução de BPTI desnaturada, a atividade da proteína é restaurada. Qual é a base molecular para essa propriedade?

4. Que são proteínas polimórficas? Que