aminoacidos

I - OBJECTIVO Com esta experiência pretende-se observar reacções caracteristicamente coradas devido à presença de certos grupos químicos nos aminoácidos e à existência de ligações peptídicas.

II - INTRODUÇÃO

As proteínas podem desdobrar-se por hidrólise em aproximadamente 20 aminoácidos. Utilizando reagentes que coram de modo característico é possível identificar a presença de alguns desses aminoácidos.
Os aminoácidos têm todas as reacções químicas características de compostos que possuem grupos amina e carboxilo, isso deixa no entanto de acontecer quando se unem por ligações peptídicas pois perdem essas funções.

Fórmula geral de um aminoácido Ligação peptídica

As proteínas são polipéptidos constituídos por cinquenta ou mais resíduos de L--aminoácidos, sendo constituintes fundamentais da célula onde desempenham funções diversas.
Podem ser caracterizadas a diferentes níveis. Fisicamente podem ser, globulares (se solúveis na água) ou fibrosas (se insolúveis na água). Funcionalmente dividem-se em dois grandes grupos; as catalíticas ou enzimáticas que são responsáveis pela catálise da maior parte das reacções celulares e as não catalíticas que se distribuem em transportadoras como a hemoglobina; receptoras, membranares e hormonais; transportadoras, específicas ao nível da membrana; estruturais como o colagénio; contrácteis como a actina; hormonais como a insulina e desempenhando funções de defesa contra organismos estranhos (anticorpos). Podem ser classificadas estruturalmente como primárias, secundárias, terciárias ou quaternárias. Quanto ao seu estado de associação podem ser consideradas conjugadas se estiverem associadas a substâncias não proteicas, ou simples se o não estiverem.
O facto de a maioria das proteínas ser solúvel em água poderá ser atribuído às interacções que se estabelecem entre as moléculas de água e os grupos polares e/ou ionizados das moléculas proteicas. Qualquer agente que altere a constante dieléctrica ou