Ajudando os trutas

O gráfico de Ramachandran, diagrama de Ramachandran ou [φ,ψ] plot foi criado pelo bioquímico hindú Gopalasamudram Narayana Ramachandran junto com C. Ramakrishnan e Viswanathan Sasisekharan.1 Nele se pode visualizar todas as combinações possíveis de ângulos diédricos Ψ (psi) versus os Φ (phi) nos aminoácidos de um polipeptídeo, e que contribuem para a conformação das estruturas das proteínas.2 Para cada resíduo em uma proteína, dois ângulos de torção φ (phi) e ψ (psi) determinam a conformação do esqueleto da proteína. O ângulo φ para o resíduo r1 é o ângulo diedro formado por quatro átomos: o carbono do grupo carbonilo do resíduo r0, e os átomos N, Cα e C do resíduo r1. O ângulo ψ é o ângulo diedro formado pelos átomos de N, Cα, e C do resíduo r1, e o átomo de N do resíduo r2. Em outras palavras: φ define a rotação em torno da ligação Cα-N do resíduo, e ψ define a rotação em torno da ligação Cα-C do mesmo resíduo. Um gráfico de Ramachandran é um gráfico de φ versus ψ, com um pequeno símbolo marcando a posição correspondente a φ e ψ para cada resíduo. Este gráfico permite, portanto, aproximar a priori qual será a estrutura secundária do peptídeo, uma vez que existem combinações de ângulos típicos para cada estrutura (α- hélice e folhaβ). A conformação dos péptidos é definida pela atribuição de valores para cada par de cantos Φi, Ψi para cada aminoácido. No segundo quadrante estão as combinações da folhaβ, no terceiro quadrante está a hélice α direita e as curvas ou laços (loops); e no primeiro quadrante as combinações da hélice α