Inibidores enzimáticos

exceto a presença e a ausência de uma substância M, pode acontecer que as atividades sejam significativamente diferentes. Nestes casos pode ser útil usar o conceito de grau de modificação (inibição ou ativação) induzido por M (inibidor ou ativador). O grau de inibição pode ser definido como a variação de atividade provocada pelo inibidor relativamente ao ensaio em que ele estava ausente: = (v0 - v0 inibidor) /v0. No caso de ativação o grau de ativação seria: = (v0activador- v0) /v0 Inibidores enzimáticos: São substâncias que interferem na catalise, reduzindo a velocidade ou paralisando reações enzimáticas. As enzimas catalisam praticamente todos os processos celulares, por isso os inibidores enzimáticos estão entre os mais importantes agentes farmacêuticos conhecidos. Por exemplo, a Aspirina (ácido acetilsalicílico) inibe a enzima que catalisa o primeiro passo na síntese da prostaglandina, composto envolvido em muitos processos, incluindo o que produz a dor. O estudo de inibidores enzimáticos, além disso, proveu informação valiosa sobre mecanismos enzimáticos e ajudou a definir algumas vias metabólicas. Existem três diferentes tipos de inibidores, os reversíveis, irreversíveis e alostéricos. Os inibidores reversíveis podem ser divididos em: Competitivos, não-competitivos, acompetitivos e mistos Inibição reversível competitiva: Inibidores reversíveis combinam-se não covalentemente com as enzimas e, portanto podem ser removidas facilmente por diálise. O inibidor…

velocidade. Nas reações catalisadas por enzimas, há um aumento significativo na velocidade da reação, que pode variar de 105 a 1017 vezes, ao ser comparada com a velocidade da reação não catalisada. Considere que as reações descritas abaixo ocorrem em apenas um segundo, na presença das enzimas indicadas. Calcule o tempo necessário para as reações ocorrerem na ausência dessas enzimas. Enzima / Função Ciclofilina A (peptidylprolyl isomerase A) é citosólica e catalisa a…

capazes de aumentar bastante a velocidade de reacções químicas, i.e., são catalizadores. Estas moléculas são genericamente denominadas “enzimas”, e são (na sua quase totalidade) proteínas. As enzimas não proteicas conhecidas são constituídas por RNA. As enzimas são altamente específicas: cada enzima apenas reage com um conjunto muito restrito de moléculas (os seus “substratos”). As enzimas não alteram o equilíbrio químico das reacções catalizadas, apenas diminuem a sua energia de…

UNIVERSIDADE FEDERAL DE SANTA CATARINA DEPARTAMENTO DE ENGENHARIA QUÍMICA E ENGENHARIA DE ALIMENTOS ENZIMAS E SUAS APLICAÇÕES CINÉTICA ENZIMÁTICA DISCIPLINA : ENGENHARIA BIOQUÍMICA PROF: AGENOR FURIGO JUNIOR COLABORAÇÃO: ERNANDES B. PEREIRA FLORIANÓPOLIS JUNHO 2001 1.INTRODUÇÃO Enzimas são catalisadores biológicos, formados por longas cadeias de moléculas pequenas, chamadas de aminoácidos. São portanto, um tipo de proteína com atividade catalítica, sendo encontradas…

INTRODUÇÃO As enzimas são proteínas altamente especializadas responsáveis pela catálise das reações químicas celulares. Sua estrutura tridimensional é definida pela seqüência de aminoácidos e pelas condições do meio físico em que se encontram, como por exemplo: temperatura, pH, força iônica e presença de íons metálicos. A capacidade catalítica das enzimas depende da manutenção das conformações das estruturas terciária ou quaternária capazes de promover a transformação de substratos em…

DE CIÊNCIAS DEPTO DE BIOQUÍMICA E BIOLOGIA MOLECULAR ENZIMAS 1. Faça a distinção entre os modelos chave-fechadura e encaixe-induzido para a ligação do substrato a uma enzima, relacionando-os com os diferentes tipos de especificidade. 2. No gráfico de Michaelis-Menten mostre as regiões que denotam reações de 1a ordem e de ordem zero. Explique. 3. Para uma enzima que manifesta a cinética de Michaelis-Menten, qual é a velocidade da reação, V (em percentagem de Vmáx), observada em:…

Enzimáticas apresentam os seguintes objetivos: • Medir as velocidades das transformações que se processam; • Estudar a influência de condições de trabalho (concentrações de reagentes e das enzimas, temperatura, pH, concentrações de ativadores e de inibidores) naquelas velocidades; • Correlacionar (equações empíricas ou modelos matemáticos) as velocidades das transformações com alguns dos fatores que as afetam; • Colaborar na otimização do processo; •…

"zima" = levedura. As enzimas são moléculas de proteína bastante grandes e complexas que agem como catalisadoras em reações bioquímicas. Como as proteínas, elas consistem em longas cadeias de aminoácidos unidas por ligações de peptídeos. Elas são formadas dentro das células de todos os seres vivos, plantas, fungos, bactérias, e organismos microscópicos unicelulares. As enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem: lipases atuam nas…

bioquímicas, e quase todas elas são mediadas por uma série de extraordinários catalisadores biológicos conhecidos como enzimas. A função da enzima é viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos. As enzimas são proteínas (com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA) especializadas em catalisar reações biológicas, ou seja, aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo. Elas estão associadas a…

curva padrão. Em seguida, calcule a atividade da enzima em cada temperatura. Preencha a primeira tabela do roteiro de aula prática com os valores obtidos. Por fim, construa um gráfico relacionando a atividade da enzima (em nmoles de p-NP/ min.g enzima) em função da temperatura.. (0,6 ponto) c) Agora responda as questões a seguir: Qual é a temperatura ótima para esta enzima? Qual o significado fisiológico deste fenômeno? (0,4 ponto) O que aconteceu na reação dos tubos 1 e 4?…